Enzymy proteolityczne

Enzymy proteolityczne, enzymy z klasy hydrolaz; katalizują reakcje hydrolitycznego rozszczepiania wiązań peptydowych w cząsteczkach białek i peptydów.

Dzielą się one na peptydazy i proteinazy. Peptydazy można podzielić na takie, które rozszczepiają pojedyncze aminokwasy z N- lub C-końca łańcucha peptydowego, takie, które są specyficzne dla substratów dipeptydowych oraz takie, które rozszczepiają reszty dipeptydowe z N- lub C-końca łańcucha peptydowego. Proteinazy (hydrolazy peptydowo-peptydowe) działają na wewnętrzne wiązania łańcucha peptydowego. W zależności od budowy centrum aktywnego wyróżnia się proteinazy serynowe, tiolowe, kwasowe, metaloproteinazy oraz proteinazy o nieznanym mechanizmie katalizy. W jagodach winogron enzymy proteolityczne zawarte są w plastydach, mitochondriach; aktywność frakcji rozpuszczalnej stanowi 68% całkowitej aktywności proteolitycznej. Ustalono wiele form molekularnych o punktach izoelektrycznych 4,2; 4,6; 7,0. Aktywność enzymu jest najwyższa w dojrzałych jagodach; stwierdzono różnice w zależności od odmiany winogron, roku zbioru i obszaru uprawy. Optymalne działanie enzymów proteolitycznych winogron: pH 2, temperatura 55°C. Proteinazy A i B, amino-, karboksy- i dipeptydazy występują w drożdżach. Proteinazy różnią się między sobą masą molową (odpowiednio 54000 i 32000), optymalnym pH działania na substraty białkowe (pH 2-3 i pH 9,0), termostabilnością oraz strukturą centrum aktywnego. Fizjologiczne znaczenie proteinaz polega na hydrolizie białek niezdolnych do montażu, katabolicznej i specyficznej inaktywacji enzymów, modyfikacji właściwości regulacyjnych oraz aktywacji nieaktywnych prekursorów enzymów poprzez ograniczoną proteolizę. Aminopeptydaza i karboksypeptydaza działają na peptydy poprzez katalizowanie odłączania aminokwasów od N- i C-końca łańcucha peptydowego, mają optymalne pH działania na substraty peptydowe odpowiednio 8,0 i 5,0 oraz masy cząsteczkowe 10000 i 60000. Biologiczna rola peptydaz drożdżowych polega na detoksykacji peptydów bakteryjnych hamujących wzrost drożdży oraz degradacji produktów wewnątrzkomórkowej hydrolizy białek powstających pod wpływem proteinaz do aminokwasów. Znaczenie technologiczne enzymów proteolitycznych winogron i drożdży polega na degradacji białek i peptydów moszczu i wina. Proteinazy drożdży, inicjując proces autolizy komórkowej, biorą udział w powstawaniu win, których produkcja wymaga długotrwałego kontaktu z biomasą drożdży.

Literatura: Nomenklatura enzymów / Edited by A. A. Braunstein: Translated from English - Moscow, 1999; Nowak J. System proteolityczny drożdży Saccharomyces cerevisiae. Aktualny stan wiedzy oraz badania własne. - Zesz. Nauki ART Olsztynie, 1999, #203; Rose B. j.w. Aktywność peptydaz w Saccharomyces cerevisiae. - J. of Bacteriology, 1999, v. 139, no. 1.